| Clé |
Description |
| CONFLICT |
séquences différentes selon divers documents |
| VARIANT |
les auteurs signalent qu'il existe des variants de la séquence |
| VARSPLIC |
description des variants de la séquence produits par une excision–épissage différentielle |
| MUTAGEN |
site modifié à titre expérimental |
| MOD_RES |
modification post-traductionnelle d'un résidu |
| ACETYLATION |
N-terminal ou autre |
| AMIDATION |
en général, au C-terminal d'un peptide mature actif |
| BLOCKED |
groupe de blocage N- ou C-terminal indéterminé |
| FORMYLATION |
de la méthionine N-terminale |
GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC
ACID HYDROXYLATION |
de l'asparagine, de l'acide aspartique, de la proline ou de la lysine |
| METHYLATION |
en général, de la lysine ou de l'arginine |
| PHOSPHORYLATION |
de la sérine, de la thréonine, de la tyrosine, de l'acide aspartique ou de l'histidine |
PYRROLIDONE CARBOXYLIC
ACID |
glutamate N-terminal ayant formé un lactame cyclique interne |
| SULFATATION |
en général, de la tyrosine |
| LIPID |
liaison covalente d'un fragment lipidique |
| MYRISTATE |
groupe myristate rattaché, par une liaison amide, au résidu N-terminal glycine de la forme mature d'une protéine ou à un résidu de lysine interne |
| PALMITATE |
groupe palmitate lié, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine ou, par une liaison ester, à un résidu de sérine ou de thréonine |
| FARNESYL |
groupe farnésol rattaché, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine |
| GERANYL-GERANYL |
groupe géranyl-géranyl rattaché, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine |
| GPI-ANCHOR |
groupe glycosyl-phosphatidylinositol (GPI) lié au groupe alpha carboxyl du résidu C-terminal de la forme mature d'une protéine |
| N-ACYL DIGLYCERIDE |
cystéine N-terminale de la forme mature d'une lipoprotéine procaryote assortie d'un acide gras amidé et d'un groupe glycérile auquel deux acides gras sont rattachés par des liaisons ester |
| DISULFID |
liaison disulfure; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus qui sont liés par une liaison disulfure intrachaîne; si les extrémités "FROM" à "TO" sont identiques, la liaison disulfure est une liaison interchaîne et le champ de description donne la nature de la liaison réticulée |
| THIOLEST |
liaison thiolester; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thiolester |
| THIOETH |
liaison thio-éther; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thio-éther |
| CARBOHYD |
site de glycosylation; la nature de l'hydrate de carbone (lorsqu'elle est connue) est donnée dans le champ de description |
| METAL |
site de fixation pour un ion métallique; le champ de description donne la nature du métal |
| BINDING |
site de fixation pour tout groupe chimique (coenzyme, groupe prosthétique, etc.); la nature chimique du groupe est donnée dans le champ de description |
| SIGNAL |
séquence-signal (prépeptide) |
| TRANSIT |
peptide-transit (mitochondrial, chloroplastique ou destiné à un micro-organisme) |
| PROPEP |
propeptide |
| CHAIN |
chaîne polypeptidique dans la protéine mature |
| PEPTIDE |
peptide actif libéré |
| DOMAIN |
domaine d'intérêt dans la séquence; la nature de ce domaine est donnée dans le champ de description |
| CA_BIND |
région de fixation du calcium |
| DNA_BIND |
région de fixation de l'ADN |
| NP_BIND |
région de fixation d'un phosphate nucléotidique; la nature du phosphate nucléotidique est donnée dans le champ de description |
| TRANSMEM |
région transmembranaire |
| ZN_FING |
région d'un doigt de zinc |
| SIMILAR |
similitude avec une autre séquence protéique; des informations détaillées sur cette séquence figurent dans le champ de description |
| REPEAT |
répétition de séquence interne |
| HELIX |
structure secondaire – Hélices, telles que les hélices alpha, les hélices 3-10 ou les hélices pi |
| STRAND |
structure secondaire – Brin bêta, tel que le brin bêta à liaison hydrogénée ou le résidu dans un brin isolé à pont bêta |
| TURN |
structure secondaire – Virages, tels que le virage à liaison H (virage 3, virage 4 ou virage 5) |
| ACT_SITE |
acides aminés jouant un rôle dans l'activité de l'enzyme |
| SITE |
tout autre site présentant un intérêt dans la séquence |
| INIT_MET |
la séquence commence par un initiateur méthionine |
| NON_TER |
le résidu situé à une extrémité de la séquence n'est pas le résidu terminal; appliqué à la position 1, cela signifie que la première position n'est pas la position N-terminale de la molécule complète; s'il est appliqué à la dernière position, cela signifie que cette position n'est pas la position C-terminale de la molécule complète; il n'y a pas de champ de description pour cette clé |
| NON_CONS |
résidus non consécutifs; indique que deux résidus dans une séquence ne sont pas consécutifs et qu'il existe un certain nombre de résidus non séquencés entre eux |
| UNSURE |
zones d'incertitude dans la séquence; sert à décrire les régions d'une séquence pour lesquelles les auteurs ne sont pas sûrs de la définition |
