World Intellectual Property Organization

Instructions administratives du Traité de coopération en matière de brevets

Annexe C, appendice 2

Symboles des nucléotides et des acides aminés et tableau des caractéristiques

  Tableau 6 : liste des clés de caractérisation concernant les séquences de protéines

Clé Description
CONFLICT séquences différentes selon divers documents
VARIANT les auteurs signalent qu'il existe des variants de la séquence
VARSPLIC description des variants de la séquence produits par une excision–épissage différentielle
MUTAGEN site modifié à titre expérimental
MOD_RES modification post-traductionnelle d'un résidu
ACETYLATION N-terminal ou autre
AMIDATION en général, au C-terminal d'un peptide mature actif
BLOCKED groupe de blocage N- ou C-terminal indéterminé
FORMYLATION de la méthionine N-terminale
GAMMA-CARBOXYGLUTAMIC
ACID HYDROXYLATION
de l'asparagine, de l'acide aspartique, de la proline ou de la lysine
METHYLATION en général, de la lysine ou de l'arginine
PHOSPHORYLATION de la sérine, de la thréonine, de la tyrosine, de l'acide aspartique ou de l'histidine
PYRROLIDONE CARBOXYLIC
ACID
glutamate N-terminal ayant formé un lactame cyclique interne
SULFATATION en général, de la tyrosine
LIPID liaison covalente d'un fragment lipidique
MYRISTATE groupe myristate rattaché, par une liaison amide, au résidu N-terminal glycine de la forme mature d'une protéine ou à un résidu de lysine interne
PALMITATE groupe palmitate lié, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine ou, par une liaison ester, à un résidu de sérine ou de thréonine
FARNESYL groupe farnésol rattaché, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine
GERANYL-GERANYL groupe géranyl-géranyl rattaché, par une liaison thioether, à un résidu de cystéine
GPI-ANCHOR groupe glycosyl-phosphatidylinositol (GPI) lié au groupe alpha carboxyl du résidu C-terminal de la forme mature d'une protéine
N-ACYL DIGLYCERIDE cystéine N-terminale de la forme mature d'une lipoprotéine procaryote assortie d'un acide gras amidé et d'un groupe glycérile auquel deux acides gras sont rattachés par des liaisons ester
DISULFID liaison disulfure;  les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus qui sont liés par une liaison disulfure intrachaîne;  si les extrémités "FROM" à "TO" sont identiques, la liaison disulfure est une liaison interchaîne et le champ de description donne la nature de la liaison réticulée
THIOLEST liaison thiolester;  les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thiolester
THIOETH liaison thio-éther;  les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thio-éther
CARBOHYD site de glycosylation;  la nature de l'hydrate de carbone (lorsqu'elle est connue) est donnée dans le champ de description
METAL site de fixation pour un ion métallique;  le champ de description donne la nature du métal
BINDING site de fixation pour tout groupe chimique (coenzyme, groupe prosthétique, etc.);  la nature chimique du groupe est donnée dans le champ de description
SIGNAL séquence-signal (prépeptide)
TRANSIT peptide-transit (mitochondrial, chloroplastique ou destiné à un micro-organisme)
PROPEP propeptide
CHAIN chaîne polypeptidique dans la protéine mature
PEPTIDE peptide actif libéré
DOMAIN domaine d'intérêt dans la séquence;  la nature de ce domaine est donnée dans le champ de description
CA_BIND région de fixation du calcium
DNA_BIND région de fixation de l'ADN
NP_BIND région de fixation d'un phosphate nucléotidique;  la nature du phosphate nucléotidique est donnée dans le champ de description
TRANSMEM région transmembranaire
ZN_FING région d'un doigt de zinc
SIMILAR similitude avec une autre séquence protéique;  des informations détaillées sur cette séquence figurent dans le champ de description
REPEAT répétition de séquence interne
HELIX structure secondaire – Hélices, telles que les hélices alpha, les hélices 3-10 ou les hélices pi
STRAND structure secondaire – Brin bêta, tel que le brin bêta à liaison hydrogénée ou le résidu dans un brin isolé à pont bêta
TURN structure secondaire – Virages, tels que le virage à liaison H (virage 3, virage 4 ou virage 5)
ACT_SITE acides aminés jouant un rôle dans l'activité de l'enzyme
SITE tout autre site présentant un intérêt dans la séquence
INIT_MET la séquence commence par un initiateur méthionine
NON_TER le résidu situé à une extrémité de la séquence n'est pas le résidu terminal;  appliqué à la position 1, cela signifie que la première position n'est pas la position N-terminale de la molécule complète;  s'il est appliqué à la dernière position, cela signifie que cette position n'est pas la position C-terminale de la molécule complète;  il n'y a pas de champ de description pour cette clé
NON_CONS résidus non consécutifs;  indique que deux résidus dans une séquence ne sont pas consécutifs et qu'il existe un certain nombre de résidus non séquencés entre eux
UNSURE zones d'incertitude dans la séquence;  sert à décrire les régions d'une séquence pour lesquelles les auteurs ne sont pas sûrs de la définition

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