(0)C07K:0/5:
IPC6
SECTION C - CHIMIE; METALLURGIE
PEPTIDES
C07K
1/6
<<   >>   C07K001/00 - C07K001/36  

C 07 K

 PEPTIDES (peptides pour l'alimentation A 23, p.ex. obtention de compositions à base de protéines pour l'alimentation A 23 J; préparations à usage médical A 61 K; peptides contenant des cycles bêta-lactame C 07 D; dipeptides cycliques ne comportant dans leur molécule aucune autre liaison peptidique que celles qui forment leur cycle, p.ex. piperazine diones-2,5, C 07 D; alcaloïdes de l'ergot de seigle du type peptide cyclique C 07 D 519/02; composés macromoléculaires comportant des unités amino-acide réparties de façon statistique dans leurs molécules, c.à d. composés dont la préparation ne donne pas une séquence spécifique, mais une séquence aléatoire des unités amino-acide, homopolyamides ou copolyamides séquencés dérivés d'amino-acides C 08 G 69/00; produits macromoléculaires dérivés des protéines C 08 H 1/00; préparation de la colle forte ou de la gélatine C 09 H; protéines monocellulaires, enzymes C 12 N; procédés pour l'obtention de peptides par génie génétique C 12 N 15/00; compositions pour mesure ou recherche ou analyse faisant intervenir des enzymes C 12 Q; recherche ou analyse de matériau biologique G 01 N 33/00) [4]
 

Notes

(1)

 Dans la présente sous-classe, les expressions suivantes ont la signification ci-dessous indiquée:
 

-

 "amino-acides" sont des composés dans lesquels au moins un groupe amino et au moins un groupe carboxyle sont liés au même squelette carboné, l'atome d'azote du groupe amino pouvant faire partie d'un cycle;
 

-

 "liaison peptidique normale" est une liaison entre un groupe alpha-amino d'un amino-acide et le groupe carboxyle, en position 1, d'un autre alpha-amino-acide;
 

-

 "liaison peptidique anormale" est une liaison où au moins un des amino-acides liés n'est pas un alpha-amino-acide ou une liaison formée par au moins un groupe carboxyle ou un groupe amino faisant partie de la chaîne latérale d'un alpha-amino-acide;
 

-

 "peptides" sont des composés contenant au moins deux unités amino-acide, qui sont liées par au moins une liaison peptidique normale, y compris les oligopeptides, les polypeptides et les protéines, dont
 

(i)

 "peptides linéaires" peuvent comporter des cycles formés par des ponts S-S, ou par un groupe hydroxy ou mercapto d'un hydroxy- ou d'un mercapto-amino-acide et le groupe carboxyle d'un autre amino-acide (p.ex. peptides lactoniques) mais ne comportent pas de cycles formés uniquement par des liaisons peptidiques;
 

(ii)

 "peptides cycliques" sont des peptides comportant au moins un cycle formé uniquement par des liaisons peptidiques; la cyclisation ne peut se faire que par des liaisons peptidiques normales ou anormales, p.ex. par le groupe amino-4 de l'acide diamino-2,4 butanoïque. Par conséquent, les composés cycliques dans lesquels au moins une liaison dans le cycle est une liaison non peptidique, sont considérés comme des "peptides linéaires";
 

(iii)

 "depsipeptides" sont des composés contenant une séquence d'au moins deux alpha-aminoacides et au moins un acide alpha-hydroxy-carboxylique, liés par au moins une liaison peptidique normale et une liaison ester, dérivées de ces acides hydroxycarboxyliques, dont
 

(a)

 "depsipeptides linéaires" peuvent comporter des cycles formés par des ponts S-S, ou par un groupe hydroxy ou mercapto d'un hydroxy- ou d'un mercapto-amino-acide et le groupe carboxyle d'un autre amino- ou hydroxy-acide, mais ne comportent pas de cycles formés uniquement par des liaisons peptidiques ou ester dérivées d'acides hydroxycarboxyliques, p.ex. Gly-Ala-Gly-OCH2CO2H et Gly-OCH2CO-Ala-Gly sont considérés comme des "depsipeptides linéaires", mais HOCH2CO-Gly-Ala-Gly qui ne contient pas de liaison ester est par conséquent un dérivé de Gly-Ala-Gly qui est prévu en C 07 K 5/08;
 

(b)

 "depsipeptides cycliques" sont des peptides contenant au moins un cycle formé uniquement par des liaisons peptidiques ou ester, dérivées des acides hydroxycarboxyliques, p.ex. Gly-Ala-Gly-OCH2CO;
 

(iv)

 "peptides hybrides" sont des peptides produits par fusion ou liaison covalente de plusieurs peptides hétérologues.

(2)

 Les fragments de peptides ou les peptides modifiés par élimination ou addition d'amino-acides, par substitution d'amino-acides par d'autres ou par combinaison de ces modifications sont classés avec les peptides parents. Cependant, les fragments de peptides n'ayant que quatre ou moins de quatre amino-acides sont également classés dans le groupe C 07 K 5/00. [6]

(3)

 Les peptides préparés par des procédés chimiques et ayant une séquence d'amino-acides dérivée de peptides d'origine naturelle sont classés avec le peptide naturel. [6]

(4)

 Les peptides préparés par technologie d'ADN recombinant ne sont pas classés selon l'hôte mais selon le peptide original exprimé, p.ex. un peptide HIV exprimé dans E. coli est classé avec les peptides HIV. [6]

(5)

 Dans la présente sous-classe, il est souhaitable d'ajouter les codes d'indexation des groupes C 07 K 101:00 à C 07 K 123:00. Les codes d'indexation doivent être non liés. [6]

(6)

 Dans la présente sous-classe, il est souhaitable d'ajouter les codes d'indexation de la sous-classe C 07 M. Les codes d'indexation doivent être non liés. [6]

 

 

 
 

 1
/ 00 Procédés généraux de préparation de peptides [4]

1
/ 02 • en solution [4]  

1
/ 04 • sur des supports [4]  

1
/ 06 • utilisant des groupes protecteurs ou des agents d'activation [4]  

1
/ 08 • • utilisant des agents d'activation [4]  

1
/ 10 • utilisant des agents de couplage [4]  

1
/ 107 • par modification chimique de peptides précurseurs [6]  

1
/ 113 • • sans changement de la structure primaire [6]  

1
/ 12 • par hydrolyse [4]  

1
/ 13 • Marquage de peptides [6]  

1
/ 14 • Extraction; Séparation; Purification [4,6]  

1
/ 16 • • par chromatographie [6]  

1
/ 18 • • • Chromatographie d'échange d'ions [6]  

1
/ 20 • • • Chromatographie de partage, de phase inverse ou d'interaction hydrophobe [6]  

1
/ 22 • • • Chromatographie d'affinité ou techniques analogues basées sur des procédés d'absorption sélective [6]  

1
/ 24 • • par des moyens électrochimiques [6]  

1
/ 26 • • • Electrophorèse [6]  

1
/ 28 • • • • Focalisation isoélectrique [6]  

1
/ 30 • • par précipitation [6]  

1
/ 32 • • • sous forme de complexes [6]  

1
/ 34 • • par filtration, ultrafiltration ou osmose inverse [6]  

1
/ 36 • • par une combinaison de plusieurs procédés de types différents [6]  
<< >>
1 1 6